Eiwitonderzoeker Verken snel en eenvoudig eiwitstructuur.
Download nu

Eiwitonderzoeker Rangschikking & Samenvatting

Eiwitonderzoeker Tags

visie weergave ontdekken eiwit op te halen eiwit analyseren eiwit Ontdek de informatiestructuur Eiwitsynthesizer Bekijk eiwitstructuur Prote-eiwitstructuur weergeven Eiwitkristallisatie eiwit translocatie eiwitvisualisatie Onderzoek de structuur eiwit extractie Eiwitstructuren Verfijning Eiwitstructuur gereguleerde eiwitaludatie Valideer gereglementeerd eiwit Eiwitviewer Eiwittest Eiwitresten Eiwitbrowser Ontdek de eiwitstructuur eiwit bekijken Visualiseer eiwit Eiwit interactie Eiwit-vizualistisch Eiwit 3D-structuur

Eiwitonderzoeker Beschrijving

Veel laboratoriumoefeningen gebruiken moleculaire visualisatiesoftware die studenten in staat stelt om een eiwit in zijn volledige driedimensionale vorm te zien en hypothesen te maken over de interacties tussen verschillende zijketens. Deze programma's staan echter niet toe dat studenten hun hypotheses testen, omdat de moleculaire visualisatie-software studenten niet toestaan om wijzigingen in de eiwitsequentie aan te brengen en hun effecten op de structuur en functie van de eiwit te observeren. Proteïne-onderzoeker is een zeer nuttige tool die is ontworpen om gebruikers een mogelijkheid te bieden om de eiwitstructuur interactief te verkennen en te functioneren in een vereenvoudigd systeem. Dit is een zeer vereenvoudigd model van eiwitvouwend. Het is niet bedoeld om de juiste structuren van eventuele eiwitten te voorspellen; Het is ontworpen om de belangrijkste beginselen in dat proces te illustreren. Belangrijkste kenmerken: aminozuren hebben zijdeketens van verschillende hydrofobiciteit, lading en waterstofbindingscapaciteit. de aminozuren een opnieuw verbonden in een niet vertakte keten die kan buigen. hydrofobe aminozuren zullen de neiging hebben om het water te vermijden dat het eiwit omringt; Hydrofiele aminozuren binden aan het water. aminozuren die waterstofbruggen kunnen vormen, zullen de neiging hebben om waterstofbindingen te vormen als ze kunnen. Positief geladen aminozuren zullen de neiging hebben om ionische obligaties te vormen met negatief geladen aminozuren als ze kunnen. Like-geladen aminozuren zullen elkaar afstoten als ze kunnen. Ionische interacties zijn sterker dan waterstofbindingen, die sterker zijn dan hydrofobe interacties. -eiwitten kunnen worden gevouwen onder oxidatie (disulfide-obligaties aan) of vermindering van (disulfide obligaties uit).

Eiwitonderzoeker Gerelateerde software